親和層析是利用生物分子間專一的親和力而進(jìn)行分離的一種層析技術(shù)。抗體與抗原、激素與受體、酶與底物等這些生物大分子之間因存在這種特異性親和力，常常一種分子作為配基，制備成親和層析介質(zhì)，用來(lái)純化對(duì)應(yīng)的目標(biāo)分子，這種方法稱為親和層析法。具體來(lái)講，親和層析法即是將配基固定于惰性載體上，混合物中的目標(biāo)蛋白與配基特異性結(jié)合，從而被捕獲，無(wú)關(guān)的雜質(zhì)組分隨著流動(dòng)相被沖洗下來(lái)，然后選擇合適的洗脫液講目標(biāo)蛋白從載體上洗脫下來(lái)，從而得到單一組分的純化物質(zhì)。

蛋白A、蛋白G和蛋白L是科學(xué)家陸續(xù)發(fā)現(xiàn)能夠與抗體進(jìn)行特異性結(jié)合的蛋白分子。

目前蛋白A及其衍生的重組蛋白、蛋白G已廣泛應(yīng)用于抗體的純化。隨著我國(guó)抗體藥物和免疫診斷產(chǎn)業(yè)的快速發(fā)展，抗體制備量將大幅提升，市場(chǎng)對(duì)蛋白 G、蛋白 A 的需求量會(huì)迅速增加。

蛋白A
蛋白A是一種來(lái)源于金黃色葡萄球菌的細(xì)胞壁表面蛋白，能夠與免疫球蛋白特異性結(jié)合，廣泛用于抗體的檢測(cè)和純化。

天然蛋白A結(jié)構(gòu)穩(wěn)定，不耐酸堿，分子內(nèi)部不存在二硫鍵，擁有5個(gè)高度同源的區(qū)域，與IgG有結(jié)合作用。在SPA的5個(gè)結(jié)構(gòu)域中，每個(gè)結(jié)構(gòu)域都由58個(gè)氨基酸組成三個(gè)α反向螺旋，三維結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。蛋白A與多種來(lái)源的IgG都有很強(qiáng)的親和力，結(jié)合位點(diǎn)位于IgG的Fc段，不影響IgG結(jié)合抗原的活性。目前，以蛋白A為親和配基的親和層析介質(zhì)已廣泛應(yīng)用于單克隆抗體和Fc重組融合蛋白的純化。

由于層析柱在使用時(shí)，因樣品中變性的蛋白、脂類、DNA等物質(zhì)常殘留在層析介質(zhì)中，嚴(yán)重影響了層析介質(zhì)的使用壽命，常采用0.1-0.5M的NaOH進(jìn)行清洗，而天然或普通的重組蛋白A對(duì)NaOH并不耐受，往往導(dǎo)致蛋白A的變性和脫落。

賽爾瑞成通過(guò)基因重組改造，開發(fā)的耐堿蛋白A擁有四個(gè)IgG功能結(jié)合域，末端帶有巰基，具有高耐堿性、高親和力的特點(diǎn)，可作為配基制備成耐堿蛋白A親和層析介質(zhì)。