蛋白質(zhì)是細胞活性及功能的zui終執(zhí)行者，蛋白質(zhì)之間復(fù)雜的相互作用決定著生物體的復(fù)雜程度。機體細胞內(nèi)蛋白質(zhì)之間相互交叉作用可以從分子水平揭示蛋白質(zhì)的功能，而且對于提示生長、發(fā)育、分化、凋亡以及理解生物調(diào)控機制等生命活動規(guī)律至關(guān)重要，為探討重大疾病的機制、疾病治療、疾病預(yù)防和新藥開發(fā)提供了重要的理論基礎(chǔ)。因此，了解、闡明蛋白質(zhì)之間相互作用的機制意義重大，是后基因組時代生命科學(xué)與其他學(xué)科交叉研究的熱點。熒光蛋白憑借其快捷靈敏、即時檢測和無需破壞活細胞的特點，在此領(lǐng)域也受到熱捧。

據(jù)報道，熒光蛋白是目前細胞分子生物學(xué)廣泛應(yīng)用的分子探針，在細胞生物學(xué)、組織工程、基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)領(lǐng)域也有廣泛應(yīng)用。熒光蛋白以其可以在活細胞正常生理水平下即時反應(yīng)細胞、生物大分子和蛋白質(zhì)相互作用的特點大大推進了活細胞內(nèi)的分子探針技術(shù)的發(fā)展。例如，從發(fā)光水母Aquoria victoria中分離的綠色熒光蛋白(GFP)和來源于珊瑚Discosoma sp的紅色熒光蛋白(DsRed，RFP)是兩種廣泛使用的熒光蛋白。

研究人員以綠色熒光蛋白(GFP)和紅色熒光蛋白(RFP)為材料，通過基因工程的方法將RFP和GFP的N末端和C末端插入特異的定位信號，使得兩種熒光蛋白單獨表達(或連接無相互作用的蛋白對)時，在細胞內(nèi)的空間位置上分離。當(dāng)待測蛋白A和B無直接相互作用時，它們在細胞內(nèi)不會結(jié)合或者相互接近，檢測系統(tǒng)的綠色熒光和紅色熒光將會分別在細胞的核外和核內(nèi)表達;當(dāng)待測蛋白A和蛋白B具有直接的相互作用時，它們在細胞內(nèi)會相互結(jié)合或者相互接近，兩種熒光在核內(nèi)會產(chǎn)生共定位的現(xiàn)象。這種新型檢測系統(tǒng)采用經(jīng)典的抗凋亡蛋白Bcl-2和Bak-BH3短肽作為蛋白對測試系統(tǒng)，共定位現(xiàn)象明顯，系統(tǒng)靈敏可靠。